تاثیر زمان و نوع آنزیم بر ویژگی‌های ساختاری و آنتی‌اکسیدانی پپتیدهای زیست فعال حاصل از پروتئین لوبیا سفید (Phaseolus vulgaris L.)

نویسندگان
نازیلا زینالی نامدار 1
لیلا روفه گری نژاد 2
آیناز علیزاده 2
سید مهدی جعفری جعفری 3
نارملا آصفی 2
1 دانشجوی دکتری تخصصی گروه علوم و صنایع غذایی،واحد تبریز، دانشگاه آزاداسلامی، تبریز، ایران
2 دانشیارگروه علوم و صنایع غذایی،واحد تبریز، دانشگاه آزاداسلامی، تبریز، ایران
3 استاد گروه علوم و صنایع غذایی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان، گرگان، ایران
10.22034/FSCT.19.125.23
چکیده
در این تحقیق، تاثیر نوع آنزیم (آلکالاز و پپسین) و زمان فرآیند (300-50 دقیقه) بر درجه هیدرولیز و شاخص­های آنتی­اکسیدانی شامل مهاررادیکال آزاد DPPH، ABTS، هیدروکسیل،قدرت احیاءکنندگی، و شلاته­کنندگی یون­های آهن و مس پروتئین لوبیا سفید ارزیابی شدند. همچنین، ترکیب اسیدهای آمینه (انواع اسیدهای آمینه آبگریز، آنتی­اکسیدان) و ویژگی­های ساختاری (FTIR) پروتئین اولیه و هیدرولیزشده­ها بررسی شدند. نتایج نشان دادند که هیدرولیز آنزیمی موجب بهبود ویژگی­های آنتی­اکسیدانی می­شود. همچنین، ترکیب اسیدهای آمینه تاثیر قابل توجهی بر ویژگی­های آنتی­اکسیدانی می­گذارد. از سوی دیگر، نوع آنزیم و زمان فرآیند هیدرولیز بر درجه هیدرولیز و فعالیت آنتی­اکسیدانی هیدرولیزشده­ها تاثیر داشتند. بدین شکل که، بالاترین درصد مهار رادیکال آزاد DPPH (82.4%)، ABTS(58.3%)، قدرت احیاءکنندگی (0.97)، مهار رادیکال هیدروکسیل (57.5%)، و شلاته­کنندگی یون­های آهن (53.7%) و مس (12.1%) تحت تاثیر نوع آنزیم و زمان فرآیند قرار گرفتند. در بین تیمارهای مختلف، بالاترین مقدار این شاخص­ها (به جز شلاته کنندگی یون مس) مربوط به هیدرولیزشده با آنزیم آلکالاز بود. ویژگی­های ساختاری پروتئین لوبیا سفید ارزیابی و هیدرولیز آنزیمی موجب تغییر در نواحی آمیدی (1 و 2) و همچنین در معرض قرار گرفتن برخی گروه­های نهفته شد. نتایج این تحقیق حاکی از تاثیر مثبت هیدرولیز آنزیمی بر تولید هیدرولیزشده­های با خاصیت آنتی­اکسیدان با قابلیت استفاده در صنایع غذایی بودند.
کلیدواژه‌ها
هیدرولیز آنزیمی
لوبیا سفید
فعالیت آنتی‌اکسیدانی
ویژگی‌های ساختاری
ترکیب اسیدهای آمینه

موضوعات

عنوان مقاله English

Effect of time and enzyme type on the structural and antioxidant properties of bioactive peptides obtained from navy bean protein (Phaseolus vulgari L.)

نویسندگان English

Nazila Zeinali namdar 1
Leila Roufegarinejad 2
Ainaz Alizadeh 2
Seid Mahdi Jafari Jafari 3
Narmela Asefi 2
1 PhD, Department of Food Science and Technology, Tabriz Branch, Islamic Azad University, Tabriz, Iran.
2 AssociatedProfessor, Department of Food Sciences, Tabriz branch, Islamic Azad University, Tabriz, Iran.
3 Professor, Faculty of Food Science & Technology, Gorgan University of Agricultural Sciences and Natural Resources, Gorgan, Iran.
چکیده English

In this study, the effect of enzyme type (alcalase and pepsin) and process time (50-300 minutes) on the degree of hydrolysis and antioxidant indices including free radical scavenging of DPPH, ABTS, hydroxyl, reducing power, and chelating activity of Iron and copper ions were evaluated for navy bean protein (Phaseolus vulgari L.). Also, the composition of amino acids (hydrophobic and antioxidants types) and structural properties (FTIR) of primary protein and hydrolysates were investigated. The results showed that enzymatic hydrolysis improves antioxidant properties. Also, the composition of amino acids has a significant effect on antioxidant activities. On the other hand, the type of enzyme and the time of the hydrolysis process affected the degree of hydrolysis and the antioxidant activity of the hydrolysates. Thus, the highest percentage of free radicals scavenging of DPPH (82.4%), ABTS (58.3%), reducing power (0.97), hydroxyl radical scavenging (57.5%), and chelation of Fe (53.7%) and Cu ions (12.1%) were affected by the type of enzyme and process time. Among different treatments, the highest value of these indices (except copper ion chelating) was related to hydrolysates with alcalase. Structural properties of white bean protein were evaluated and enzymatic hydrolysis caused changes in the amide regions (I and II) as well as exposure to some hydrophobic-buried groups. The results of this study indicated the positive effect of enzymatic hydrolysis on the production of antioxidant hydrolysates that can be used in the food industry.

کلیدواژه‌ها English

enzymatic hydrolysis
White bean
Antioxidant activity
Structural properties
Amino acid composition
[1]. Shahidi, F., & Zhong, Y. (2015). Measurement of antioxidant activity. Journal of functional foods, 18, 757-781.
[2]. Sarmadi, B. H., & Ismail, A. (2010). Antioxidative peptides from food proteins: a review. Peptides, 31(10), 1949-1956.
[3]. McClements, D. J. (2015). Encapsulation, protection, and release of hydrophilic active components: Potential and limitations of colloidal delivery systems. Advances in colloid and interface science, 219, 27-53.
[4]. Ambigaipalan, P., Al-Khalifa, A. S., & Shahidi, F. (2015). Antioxidant and angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory activities of date seed protein hydrolysates prepared using Alcalase, Flavourzyme and Thermolysin. Journal of Functional Foods, 18, 1125-1137.
[5]. Maqsoudlou, A., Mahoonak, A. S., Mora, L., Mohebodini, H., Toldrá, F., & Ghorbani, M. (2019). Peptide identification in alcalase hydrolysated pollen and comparison of its bioactivity with royal jelly. Food Research International, 116, 905-915.
[6]. Sarabandi, K., Mahoonak, A. S., Hamishekar, H., Ghorbani, M., & Jafari, S. M. (2018). Microencapsulation of casein hydrolysates: Physicochemical, antioxidant and microstructure properties. Journal of Food Engineering, 237, 86-95.
[7]. Akbarbaglu, Z., Jafari, S. M., Sarabandi, K., Mohammadi, M., Heshmati, M. K., & Pezeshki, A. (2019). Influence of spray drying encapsulation on the retention of antioxidant properties and microstructure of flaxseed protein hydrolysates. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces, 178, 421-429.
[8]. Xie, J., Du, M., Shen, M., Wu, T., & Lin, L. (2019). Physico-chemical properties, antioxidant activities and angiotensin-I converting enzyme inhibitory of protein hydrolysates from Mung bean (Vigna radiate). Food chemistry, 270, 243-250.
[9]. Jamdar, S. N., Rajalakshmi, V., Pednekar, M. D., Juan, F., Yardi, V., & Sharma, A. (2010). Influence of degree of hydrolysis on functional properties, antioxidant activity and ACE inhibitory activity of peanut protein hydrolysate. Food Chemistry, 121(1), 178-184
[10]. Torres, J., Rutherfurd, S. M., Muñoz, L. S., Peters, M., & Montoya, C. A. (2016). The impact of heating and soaking on the in vitro enzymatic hydrolysis of protein varies in different species of tropical legumes. Food Chemistry, 194, 377-382.
[11]. Wani, I. A., Sogi, D. S., Shivhare, U. S., & Gill, B. S. (2015). Physico-chemical and functional properties of native and hydrolyzed kidney bean (Phaseolus vulgaris L.) protein isolates. Food Research International, 76, 11-18.
[12]. Feyzi, S., Varidi, M., Zare, F., & Varidi, M. J. (2015). Fenugreek (Trigonella foenum graecum) seed protein isolate: extraction optimization, amino acid composition, thermo and functional properties. Journal of the Science of Food and Agriculture, 95(15), 3165-3176.
[13]. Bradford, M. M. (1976). A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analytical biochemistry, 72(1-2), 248-254
[14]. Wu, H. C., Chen, H. M., & Shiau, C. Y. (2003). Free amino acids and peptides as related to antioxidant properties in protein hydrolysates of mackerel (Scomber austriasicus). Food research international, 36(9), 949-957
[15]. You, L., Zhao, M., Regenstein, J. M., & Ren, J. (2010). Changes in the antioxidant activity of loach (Misgurnus anguillicaudatus) protein hydrolysates during a simulated gastrointestinal digestion. Food Chemistry, 120(3), 810-816
[16]. Ahmadi, F., Kadivar, M., & Shahedi, M. (2007). Antioxidant activity of Kelussia odoratissima Mozaff. in model and food systems. Food chemistry, 105(1), 57-64
[17]. Kong, B., & Xiong, Y. L. (2006). Antioxidant activity of zein hydrolysates in a liposome system and the possible mode of action. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 54(16), 6059-6068
[18]. You, L., Zhao, M., Cui, C., Zhao, H., & Yang, B. (2009). Effect of degree of hydrolysis on the antioxidant activity of loach (Misgurnus anguillicaudatus) protein hydrolysates. Innovative food science & emerging technologies, 10(2), 235-240.
[19]. Udenigwe, C. C. (2014). Bioinformatics approaches, prospects and challenges of food bioactive peptide research. Trends in Food Science & Technology, 36(2), 137-143.
[20]. Farvin, K. S., Andersen, L. L., Otte, J., Nielsen, H. H., Jessen, F., & Jacobsen, C. (2016). Antioxidant activity of cod (Gadus morhua) protein hydrolysates: Fractionation and characterisation of peptide fractions. Food Chemistry, 204, 409-419.
[21]. Li, X., Deng, J., Shen, S., Li, T., Yuan, M., Yang, R., & Ding, C. (2015). Antioxidant activities and functional properties of enzymatic protein hydrolysates from defatted Camellia oleifera seed cake. Journal of food science and technology, 52(9), 5681-5690.
[22]. Xie, J., Du, M., Shen, M., Wu, T., & Lin, L. (2019). Physico-chemical properties, antioxidant activities and angiotensin-I converting enzyme inhibitory of protein hydrolysates from Mung bean (Vigna radiate). Food chemistry, 270, 243-250.
[23]. Alashi, A. M., Blanchard, C. L., Mailer, R. J., Agboola, S. O., Mawson, A. J., He, R., ... & Aluko, R. E. (2014). Antioxidant properties of Australian canola meal protein hydrolysates. Food Chemistry, 146, 500-506.
[24]. Liu, Q., Kong, B., Xiong, Y. L., & Xia, X. (2010). Antioxidant activity and functional properties of porcine plasma protein hydrolysate as influenced by the degree of hydrolysis. Food chemistry, 118(2), 403-410.
[25]. Zhang, M., Mu, T. H., & Sun, M. J. (2014). Purification and identification of antioxidant peptides from sweet potato protein hydrolysates by Alcalase. Journal of Functional Foods, 7, 191-200.
[26]. da Rosa Zavareze, E., Telles, A. C., El Halal, S. L. M., da Rocha, M., Colussi, R., de Assis, L. M., ... & Prentice-Hernández, C. (2014). Production and characterization of encapsulated antioxidative protein hydrolysates from Whitemouth croaker (Micropogonias furnieri) muscle and byproduct. LWT-Food Science and Technology, 59(2), 841-848.
[27]. Poulsen, N. A., Eskildsen, C. E., Akkerman, M., Johansen, L. B., Hansen, M. S., Hansen, P. W., ... & Larsen, L. B. (2016). Predicting hydrolysis of whey protein by mid-infrared spectroscopy. International Dairy Journal, 61, 44-50.