انجمن علوم و صنایع غذایی ایران ناشر: دانشگاه تربیت مدرس مجله علوم و صنایع غذایی ایران 2008-8787 13 55 2016 08 22 Studies on the physiochemical and functional properties of lysozyme modified with tragacanthin gum بررسی خصوصیات فیزیکوشیمیایی و عملکردی لیزوزیم اصلاح شده با تراگاکانتین 1 11 24938 FA رویا کشنی بخش علوم و صنایع غذایی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه شیراز محمود امین لاری ستاد بخش علوم و صنایع غذایی، دانشکده کشاورزی، و بخش بیوشیمی ، دانشکده دامپزشکی ، دانشگاه شیراز مهرداد نیاکوثری دانشیار بخش علوم و صنایع غذایی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه شیراز عسگر فرحناکی دانشیار بخش علوم و صنایع غذایی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه شیراز غلامرضا مصباحی استادیار بخش علوم و صنایع غذایی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه شیراز Journal Article 1970 01 01 In recent years, many advances have been made in improving the biocatalytic activities of enzymes. Interaction of enzymes and macromolecules have important role in stabilization of enzyme’s structure and function. Lysozyme lyses the bacterial cell wall by splitting ß (1–4) linkages between N-acetylmuramic acid and N-acetylglucosamine of the peptidoglycan in bacterial cell walls. Tragacanth is a polysaccharide obtained from exudates of the species of Astragalus. It is a very complex heterogeneous anionic polysaccharide of high molecular weight. Tragacanth consists of two main fractions: a water-insoluble component called bassorin, and a water-soluble component called tragacanthin. The aim of this investigation was to attach tragacanthin (water-soluble component of tragacanth) to lysozyme by Maillard reaction. The covalent attachment of this hydrocolloid with lysozyme was confirmed by SDS-PAGE and ion exchange chromatography. The conjugates exhibited improved solubility, foaming and emulsion properties. In addition, thermal stability of lysozyme in this conjugate was increased significantly. According to these results, attachment of lysozyme to tragacanthin can increase the application of this hydrocolloid as a functional component and lysozyme as a natural antimicrobial component in food and pharmaceutical industry. چکیده در سال های اخیر، پیشرفت هایی در بهینه کردن عملکردهای بیوکاتالیتیکی آنزیم ها صورت گرفته است. واکنش های بین آنزیم ها و ماکروملکول ها نقش مهمی در پایداری ساختار و عملکرد آنزیم ها دارد. لیزوزیم آنزیمی است که هیدرولیز باندهای (4-1) ß میان N-استیل مورامیک اسید و N-استیل گلوکز آمین موجود در ساختار دیواره سلولی باکتری ها را کاتالیز می کند. کتیرا به عنوان یکی از پلیمرهای آلی مترشحه از نوعی گیاه تیره گون از جمله ترکیبات مهم در داروسازی و تولید ریز مغذی های غذایی می باشد. این بیوپلیمر از دو جزء محلول و نامحلول به نام های تراگاکانتین و تراگاکانتیک اسید (باسورین) تشکیل شده است. هدف از این تحقیق اتصال تراگاکانتین (جزء محلول در آب هیدروکلوئید کتیرا) به آنزیم لیزوزیم از طریق واکنش میلارد است. اتصال کووالانسی این هیدروکلوئید به لیزوزیم با روش های الکتروفورز SDS-PAGE و کروماتوگرافی تبادل یون تایید گردید. آنالیزهای بررسی خواص عملکردی کانژوگه ی به دست آمده بهبود حلالیت، فعالیت امولسیون کنندگی و کف کنندگی را نشان داد. همچنین پایداری حرارتی لیزوزیم در این نمونه ها افزایش یافت. بنابر نتایج این تحقیق اتصال لیزوزیم با تراگاکانتین می تواند کاربرد این هیدروکلوئید را به یک ترکیب عملگر و لیزوزیم را به عنوان یک ترکیب ضدمیکروبی طبیعی در صنایع غذایی و دارویی افزایش دهد. https://fsct.modares.ac.ir/article_24938_d830f71ff178b3698996fb6614751c91.pdf